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La Bioélectronique
pH et charges électriques protéines, vitamines, enzymes et longues chaînes protéiques
Les proteines sont constituées de longues chaine d'acides aminés.
Lorsqu'elles sont constituées d'au moins 50 acides aminés, on parle de protéines, en dessous, on parle de peptides. Chaque acide aminé constitue un dipôle composé de deux extrémités, un groupe amine NH2 (N terminal) et un groupe carboxyle COOH (C terminal). Suivant le pH du milieu aqueux, ces extrémités peuvent s'ioniser et développer des charges électriques de signes opposés. Etant donné que peptides et proteines sont composés de chaînes d'acides aminés eux-mêmes polarisés, nous retrouvons, par voie de conséquence, une charge électrique globale du peptide ou de la protéine qui est la résultante de celle des acides aminés qui la composent. D'autre part, de façon identique aux acides aminés, les peptides ou protéines se composent eux aussi, de deux extrémités; amine(NH2) et carboxyle (COOH), potentiellement "ionisable".
La charge électrique d'une proteine est influencée par la polarité des acides aminés qui la composent. Au pH métabolique de pH = 7.4 (neutralité physiologique du corps humain), la plupart des acides aminés sont de charges neutres.
Ce sont les acides aminés les plus polarisés (ou polarisables) qui vont être les plus réactifs, et par conséquent les plus impactant pour la polarité globale de la protéine. Les plus positif: Lysine (Lys), Arginine (Arg). Les plus négatifs: Acide Glutamique (Glu), Acide Aspartique (Asp). L'oscillant: Histidine (His).
Quelle est la charge électrique globale d'une protéine ?
Par exemple pour l'insuline et le glucagon
La structure et la géométrie de la protéine est influencée par le type des acides aminés qui la compose Les longues chaînes d'acides aminés peuvent contenir plusieurs branches qui ne sont pas isolées les unes des autres. Il peut exister localement des interactions latérales entre les différentes branches qui vont fortement déterminer la structure et la géométrie des protéines. En plus des accroches électriques en série (liaisons peptidiques) des acides aminés, certains ponts électriques de plus faible intensité peuvent, malgré tout, modeler la forme de la protéine.
Le type d'acide aminé détermine les ponts d'interaction entre chaine.
Par effet hydrophobe, certains acides aminés fuient les molécules d'eau et s'éloignent de ceux hydrophiles et se rapprochent de leur congénères, et inversement.
Ou bien les acides aminés soufrés comme la cystéine créent entre eux de fortes liaisons disulfures par l'atome de soufre.
Des liaisons hydrogènes peuvent aussi créer des ponts entre certains acides aminés dont il reste de libre un atome d'hydrogène et un d'oxygène.
Et enfin des liaisons ioniques (salines) dont les acides aminés se relient par affinité électrique de polarités opposées.
Les effets hydrophobes et hydrophiles Suivant leur appartenance au groupe hydrophobes ou hydrophiles, les acides aminés concernés peuvent rentrer en interaction et modeler la structure géométrique de la protéine.
Les ponts disulfures Par leur atome de soufre, les acides aminés cystéine provoquent une forte attraction entre eux. Cette association de deux acides aminés cystéine forme un nouveau couple, la Cystine.
Les liaisons hydrogènes Lorsque deux acides aminés laissent libres une terminaison Hydrogène sur l'un et une terminaison oxygène, sur l'autre, ils peuvent former un couple par l'intermédiaire de l'eau. C'est le cas, par exemple pour la Sérine et la Glutamine ou l'asparagine et la Thréonine. Ces types de liaison hydrogène sont très stables en milieu hydrophobe car les molécules (H2O) n'y entrent pas en compétition.
Liaisons ioniques Certains acides aminés sont fortement polarisés à pH7. La Lysine (LYS) et l'Arginine (ARG) de polarité positive. L'Acide Glutamique (GLU) et l'Acide Aspartique (ASP) de polarité négative. Ces attirances provoquent des liaisons latérales dites "salines" entre ces acides aminés.
Structure géométrique et formes Ce sont les différents types de liaisons entre branches latérales des chaines peptidiques qui vont leur donner leurs formes et leurs structures particulières.
